PIM1 è una serin-treonin chinasi ubiquitaria, altamente espressa nei tessuti linfatici ed ematopoietici, oltre che nell’ippocampo, nella prostata e nei testicoli. Essa si trova sia nel nucleo che nel citoplasma e svolge molte funzioni all’interno della cellula: trasformazione cellulare, progressione dalla fase G1 alla fase S, dalla fase G2 alla fase M ed inibizione dell’apoptosi. L’espressione di PIM1 è regolata a tutti i livelli: trascrizionale, post-trascrizionale, traduzionale e post-traduzionale. La regolazione trascrizionale è mediata dalla via Jak/STAT tramite prolattina e citochine in cellule linfoidi. Saggi del doppio ibrido effettuati nel nostro laboratorio in collaborazione con quello della professoressa Irma Dianzani dell’Università Orientale del Piemonte hanno evidenziato che PIM1 interagisce con la proteina ribosomale S19 sia in vivo che in vitro ed è in grado di fosforilarla in vitro. Nell’ambito del progetto di tesi mi sono occupata di verificare: a) se PIM1 è altamente espressa anche in altri tessuti e linee cellulari, b) se i fattori di crescita (siero) sono coinvolti nella regolazione dell’espressione del gene Pim1, c) l’effetto di inibitori della traduzione (cicloesimmide) o di agenti chimici in grado di provocare una dissociazione delle due subunità del ribosoma (EDTA) sull’associazione di PIM1 con i ribosomi.
